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On connaît actuellement deux types de malonate décarboxylase, qui forment tous deux des complexes multienzymes. L'enzyme décrite ici est une enzyme de transfert de Na +, liée à la biotine, liée à la membrane [6]. L'autre type est une protéine cytosolique indépendante de la biotine (cf. EC? 4.1.1.88, malonate décarboxylase indépendante de la biotine). Le malonate libre étant chimiquement plutôt inerte, il doit être activé avant la décarboxylation. Les deux enzymes y parviennent en échangeant du malonate avec un groupe acétyle lié à une protieine porteuse d'acyle (ACP), pour former du malonyl-ACP et de l'acétate, avec une décarboxylation ultérieure régénérant la forme liée à l'acétyle de l'enzyme. La sous-unité ACP des deux enzymes diffère de celle trouvée dans la biosynthèse des acides gras en ayant la phosphopantéthine attachée à une chaîne latérale de sérine sous forme de 2- (5-triphosphoribosyl) -3-déphospho-CoA plutôt que de phosphopantéthéine 4'-phosphate. Dans la bactérie anaérobie? Malonomonas rubra, les composants du complexe multienzyme / enzymes impliqués dans la réalisation des réactions de cette enzyme sont les suivants: MadA (EC? 2.3.1.187, acétyl-S-ACP: malonate ACP transférase), MadB ( EC? 7.2.4.1, carboxybiotine décarboxylase), MadC / MadD (EC? 2.1.3.10, malonyl-S-ACP: biotine-protéine carboxyltransférase) et MadH (EC? 6.2.1.35, acétate - [acyl-support protein] ligase) . Deux autres composants impliqués sont MadE, la protéine porteuse d'acyle et MadF, la protéine de biotine. Le groupe carboxy est perdu avec le maintien de la configuration [5]. |
