| Nom complet officiel |
Protéase de précision recombinante (rPPase) |
| Séquence |
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| Séquence d'acides aminés |
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| synonymes |
Protéase 3C, Picornaine 3C, PSP |
| Numéro d'accès |
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| Identifiant du gène |
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| Résumé |
La protéase PreScission est une protéase à cystéine dérivée du rhinovirus humain – la protéase HRV3C. rPP est une protéine de fusion de la glutathion S-transférase (GST) et de la protéase 14C de type 3 du rhinovirus humain (HRV). Il reconnaît spécifiquement les séquences d'acides aminés qui incluent le site central de Leu-Phe-Gln-Gly-Pro et clive entre les résidus Gln et Gly. La reconnaissance et le clivage du substrat sont susceptibles de dépendre non seulement des signaux structuraux primaires, mais également des superstructures de la protéine de fusion. Le rPP est plus efficace à 4°C et peut également digérer les substrats à température ambiante. |
| Identifier |
Escherichia coli. |
| Masse moléculaire |
PreScission Protease est une protéine de fusion de la glutathion S-transférase (GST) et de la protéase 14C de type 3 du rhinovirus humain (HRV). La protéase reconnaît spécifiquement un sous-ensemble de séquences qui comprend la séquence d'acides aminés centrale Leu-Phe-Gln/Gly-Pro se clivant entre les résidus Gln et Gly. La reconnaissance et le clivage du substrat sont susceptibles de dépendre non seulement des signaux structuraux primaires, mais également des structures secondaires et tertiaires de la protéine de fusion. |
| Activité biologique |
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| Aspect |
Liquide incolore stérile. |
| Formulation |
Tris-HCl 50 mM, pH 7.0 (à 25°C), NaCl 150 mM, EDTA 1 mM, dithiothréitol 1 mM. Réfrigérer à 5 °C avant utilisation. |
| Endotoxine |
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| Reconstitution |
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| Stabilité et stockage |
Utiliser un congélateur à dégivrage manuel et éviter les cycles de gel-dégel répétés.- 6 mois à compter de la date de réception, -20 à -70 °C tel que fourni.- 3 mois, -20 à -70 °C en conditions stériles après ouverture. |
| Bibliographie |
1. Werner G, Rosenwirth B, Bauer E et al. 1986. J. Virol, 57 : 1084-93.2. Libby RT, Cosman D, Cooney MK et coll. 1988. Biochimie, 27 : 6262-8.3. Aschauer B, Werner G, McCray J et al. 1991. Virologie, 184 : 587-94.4. Leong LE, Walker PA, Porter AG. 1993. J Biol Chem, 268 : 25735-9. |
| SDS-PAGE |
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