Cette enzyme, qui fait partie de la voie de biosynthèse aérobie de la cobalamine, est une chélatase de type I, étant hétérotrimérique et dépendante de l'ATP. Il comprend deux composants, dont l'un correspond à CobN et l'autre est composé de deux polypeptides, spécifiés par «cobS» et «cobT» dans «Pseudomonas denitrificans, et nommés CobST [1]. L'acide hydrogénobyrinique est un substrat très pauvre. L'ATP peut être remplacé par le dATP ou le CTP mais la réaction se déroule plus lentement. CobN présente une affinité élevée pour l'acide hydrogénobyrinique a, c-diamide. La protéine oligomère CobST possède au moins un groupe sulfhydryle qui est essentiel pour la liaison à l'ATP. Une fois le Co2 +? Inséré, l'étape suivante de la voie garantit que le cobalt est bien ligaturé en réduisant le Co (II) en Co (I). Cette étape est réalisée par EC y 1.16.8.1, cob (II) acide yrinique a a, c-diamide réductase.
Cofacteur
Histoire
Réactions
Atp + acide hydrogénobyrinique a, c-diamide + Co (2+) + H (2) O = adp + phosphate + cob (II) acide yrinique a, c-diamide + H (2).