L'enzyme de? Bacillus? Sp. OxB-1 contient du protohème IX, dont le fer doit être sous forme de fer (II) pour l'activité. La (Z) -phénylacétaldoxime se lie à l'hème ferrique (la forme du fer (III)) via l'atome d'oxygène tandis qu'elle se lie à la forme ferreuse active via l'atome d'azote. De cette façon, l'état d'oxydation de l'hème contrôle la structure de coordination du complexe ¡ªhème substrat, qui régule l'activité enzymatique [2]. L'enzyme est active envers plusieurs (Z) -arylacétaldoximes et (E / Z) -alkylaldoximes ainsi que vers les arylalkylaldoximes comme le 3-phénylpropionaldoxime et le 4-phénylbutyraldoxime. Cependant, il est inactif avec les phénylacétaldoximes qui ont un groupe substituant à un site ¦Á d'un groupe oxime, par exemple, avec (E / Z) -2-phénylpropionaldoxime et (E / Z) -mandelaldoxime. L'activité de l'enzyme est complètement inhibée par les cations de métaux lourds Cu +, Cu2 +, Ag +? Et Hg +? Tandis que Fe2 +? Et Sn2 +? Ont un effet activateur.
Cofacteur
hème
Histoire
Réactions
(Z) -phénylacétaldéhyde oxime = phénylacétonitrile + H (2) O.
