synonymes |
ARN ligase ATP-dépendante, b1-10t, bactériophage ARN ligase, protéine de bande IV, classe I ligase, classe I ARN ligase ribozyme, DraRnI, DraRnl, DREL, gp24.1, P52, phage Rnl2, Polynucleotide synthetase, Polyribonucleotide ligase, Polyribonucleotide synthase (ATP), REL1, ligase ribonucléique, complexe d'édition de ribonucléprotéine, RM378 ARN ligase, ARN édition ligase 1, ARN ligase, ARN ligase (ATP), ARN ligase 1, ARN ligase 2, ARN ligase ribozyme, ARN édition ligase 1, RNL, Rnl1, Rnl2, Rnl5, RnlA, RtcA, rtcB, Synthetase, polyribonucléotide, T4 RNA ligase, T4 RNA ligase 1, T4 RNA ligase 2, T4Rnl2, TbMP52, TbREL1, ARN ligase thermostable 1, Trl1 |
Commentaires |
L'enzyme catalyse la ligature des brins d'ARN avec des extrémités 3'-hydroxyle et 5'-phosphate, formant un phosphodiester et scellant certains types de cassures monocaténaires dans l'ARN. La catalyse se produit par un mécanisme en trois étapes, commençant par l'activation de l'enzyme par l'ATP, formant une liaison phosphoramide entre l'adénylate et un résidu de lysine. Le groupe adénylate est ensuite transféré à l'extrémité 5'-phosphate du substrat, formant la structure coiffée 5 '- (5'-diphosphoadénosine) - [ARN]. Enfin, l'enzyme catalyse une attaque nucléophile de l'extrémité 3'-OH sur l'extrémité coiffée, qui se traduit par la formation de la liaison phosphodiester et la libération de l'adénylate. |